الانزيمات ضرورية للحياة

الإنزيمات ضرورية للحفاظ على الحياة؛ لأن معظم التفاعلات الكيميائية في الخلايا البيولوجية، مثل هضم الطعام، تحدث ببطء شديد أو تؤدي إلى منتجات مختلفة دون نشاط الإنزيمات. معظم الأمراض الوراثية تكون نتيجة طفرة جينية، أو الإفراط في الإنتاج، أو نقص إنزيم حساس. على سبيل المثال، ” عدم تحمل اللاكتوز ” (عدم تحمل اللاكتوز)، والذي يعني عدم القدرة على هضم كميات كبيرة من اللاكتوز، وهو السكر الرئيسي في الحليب، ناجم عن نقص إنزيم اللاكتاز. لكي يكون الإنزيم فعالا، يجب تحويله إلى شكل دقيق ثلاثي الأبعاد. لا تزال كيفية تشكيل مثل هذا الهيكل المعقد لغزا. فسلسلة صغيرة من 150 حمضا أمينيا تشكل إنزيما له عدد كبير جدا من التكوينات المختلفة: إذا تم اختبار 1012 تكوينا مختلفا في كل ثانية، فسوف يستغرق الأمر حوالي 1026 سنة للعثور عليه وتكوينه. مطلوب فهم نموذج الوقت.

مشوهة أو مشوهة:

ومع ذلك، يمكن للإنزيم “المشوه” أن يغير شكله في جزء من الثانية ثم يتفاعل بدقة في تفاعل كيميائي. يعتقد بعض العلماء أن التأثيرات “الكمية”، حتى على مسافات كبيرة (وفقًا للمعايير الذرية) الناجمة عن جزيء بروتين واحد، تؤدي إلى مثل هذه السلوكيات. وتثبت هذه الإنزيمات نوعا من التعقيد والتوازن أو الانسجام المذهل في العالم، فبينما كل الإنزيمات لها دور بيولوجي، فإن بعضها يستخدم تجاريا. على سبيل المثال، تستخدم العديد من المنظفات المنزلية الإنزيمات لتسريع تحلل بقع البروتين أو النشا على الملابس.

مثل جميع المحفزات، تستخدم الإنزيمات لخفض طاقة التنشيط للتفاعل، أو الطاقة الأولية اللازمة لحدوث معظم التفاعلات الكيميائية. لا يمكن إضافة الحرارة إلى نظام حي، لذلك توفر الإنزيمات مسارًا بديلاً: فهي تتحد مع الركيزة (مادة تشارك في التفاعل الكيميائي) لتشكل “حالة انتقالية”، وهي مركب وسيط غير مستقر. مركب وسيط) يتطلب طاقة أقل رد الفعل للمضي قدما.

هيكل الانزيمات

إن بنية الإنزيم مهمة لأنها تحدد الوظيفة المحددة للإنزيم في الجسم. تتكون الإنزيمات (والبروتينات الأخرى) من سلاسل من الأحماض الأمينية تسمى سلاسل “عديد الببتيد”. يحدد التسلسل الخطي للأحماض الأمينية كيفية طي السلاسل لتكوين بنية ثلاثية الأبعاد. قد يحتوي الإنزيم على سلسلة بولي ببتيد واحدة فقط، وعادةً ما تربط بين مائة حمض أميني أو أكثر، أو قد يحتوي على عدة سلاسل بولي ببتيد تعمل معًا كوحدة واحدة. معظم الإنزيمات أكبر من الركائز التي تعمل عليها. فقط جزء صغير جدًا من الإنزيم، حوالي 10 أحماض أمينية، لديه اتصال مباشر مع الركائز. تُعرف هذه المنطقة، حيث يحدث الارتباط بين الركائز والتفاعل، بالموقع النشط للإنزيم.

مثبط الإنزيم مثل المحفز

كما هو الحال مع المحفز، يبقى الإنزيم دون تغيير طوال التفاعل المكتمل؛ ولذلك، فإنه يمكن الاستمرار في التفاعل مع ركائز. قد تزيد الإنزيمات من سرعة التفاعلات حتى عدة ملايين المرات خلال عملية خاصة. يمكن أن تتأثر الإنزيمات بالجزيئات التي تزيد من نشاطها، “المنشطات”، أو الجزيئات التي تقلل من نشاطها، “المثبطات”. تعمل العديد من الأدوية عن طريق تثبيط الإنزيمات في الجسم وإظهار تأثيرها. يعمل الأسبرين عن طريق تثبيط إنزيمات COX-1 وCOX-2. تعتبر الإنزيمات التي تنتج “البروستاجلاندين” بمثابة رسول هرموني للإشارة إلى الالتهاب. ومن خلال تثبيط نشاط هذه الإنزيمات، يخفف الأسبرين من شعورنا بالألم والالتهاب.

تمسخ البروتينات:

إحدى العمليات المتعلقة بالبروتينات هي تفسدها. يسمى تغيير شكل البروتين بسبب التغيرات في العوامل البيئية مثل الرقم الهيدروجيني ودرجة الحرارة وما إلى ذلك بالتمسخ. أثناء عملية تمسخ الطبيعة، يتم فقدان البنية الطبيعية ثلاثية الأبعاد للبروتين (الأصلي) ولن يكون البروتين قادرًا على أداء وظيفته. يمكن لبعض البروتينات العودة إلى حالتها الطبيعية بعد إزالة عامل تغيير الطبيعة، وهو ما يسمى عملية إعادة الطبيعة. في هذا التدفق، تظل الروابط الببتيدية دون تغيير، وبالتالي يتم الحفاظ على بنية النوع الأول دون تغيير. يتم تنفيذ هذه العملية بين 55-85 درجة. يتم تغيير طبيعة الكازين عند درجة حرارة عالية جدًا بسبب وجود الحمض الأميني السيستين. سبب مقاومة الكازين والجيلاتين للحرارة هو وجود حمض أميني البرولين في بنيتها. تعمل عوامل تغيير الطبيعة مثل اليوريا وهيدروكلوريد الجوانيدين على تحويل البروتين إلى حالة ملفوفة عشوائية، وترتبط إزالة هذه العوامل من الجزيء الكبير بتغيير شكله إلى حالته الطبيعية. تمت دراسة العديد من الطرق لإعادة البروتين إلى حالته الطبيعية. تم إجراء نتائج ناجحة على بروتين الأسبارتات ترانسكاربوكسيلاز.

آثار تمسخ:

انخفاض في الذوبان، وانخفاض في النشاط البيولوجي، وزيادة الحساسية للأنزيمات المحللة للبروتين وتغير في قدرة امتصاص الماء. اثنان من الأحماض الأمينية الهامة والفعالة في تمسخ البروتين: 1- السيستين: زيادته تسبب تفاعلات تؤدي إلى تكوين روابط ثاني كبريتيد بين خيوط البروتين مما يؤدي إلى تراكم جزيئات البروتين وترسيبها وزيادة تمسخها. 2- البرولين: زيادته تمنع تكوين بنية مكانية في البروتين وتسبب غياب الخصائص التي تتغير بالتسخين وتسبب زيادة المقاومة الحرارية للبروتين ونتيجة لذلك لا يمكن تغييره. يمكن للبروتينات المشوهة مثل الكازين والجيلاتين أن تعود إلى حالتها الطبيعية في ظل الظروف التالية: 1- ألا يتم تشويهها في ظل ظروف قوية وشديدة. 2- إزالة المادة المتغيرة. إذا تم استخدام عوامل تغيير الطبيعة بشكل قوي وكثافة، فإنها تسبب حتى تحلل البنية الأولى، مثل الحرارة العالية والحمض القوي.

كيف تحفز الانزيمات التفاعلات؟

يجب أن يكون التفاعل المحفز بواسطة الإنزيمات عفويًا. وهذا يعني أنه يحدث بالميل الطبيعي دون الحاجة إلى ضغط خارجي (من وجهة نظر الديناميكا الحرارية، يجب أن يكون للتفاعل طاقة جيبس ​​سالبة صافية). بمعنى آخر، التفاعل بدون إنزيم يتم في نفس اتجاه الإنزيم. ومع ذلك، في حالة عدم وجود إنزيم، يحدث التفاعل أبطأ بشكل ملحوظ. على سبيل المثال، يحدث تحلل جزيئات الطعام مثل الكربوهيدرات إلى مكونات سكر أصغر تلقائيًا، ولكن إضافة الإنزيمات مثل الأميليز إلى لعابنا يؤدي إلى حدوث التفاعل بشكل أسرع.

يمكن للإنزيمات أن تجمع بين تفاعلين أو أكثر، بحيث يمكن استخدام التفاعل التلقائي لإجراء تفاعل غير مرغوب فيه. على سبيل المثال، من خلال إطلاق مركب عالي الطاقة “أدينوسين ثلاثي الفوسفات، ATP”، يتم توفير الطاقة اللازمة للتفاعلات الكيميائية غير المرغوب فيها مثل بناء البروتينات.

خاتمة:

بشكل عام، مثل المحفز، يظل الإنزيم دون تغيير أثناء التفاعل المكتمل؛ ولذلك، فإنه يمكن الاستمرار في التفاعل مع ركائز. قد تزيد الإنزيمات من سرعة التفاعلات حتى عدة ملايين المرات خلال عملية خاصة. يمكن أن تتأثر الإنزيمات بالجزيئات التي تزيد من نشاطها، “المنشطات”، أو الجزيئات التي تقلل من نشاطها، “المثبطات” . ومع ذلك، يمكن للإنزيم “المشوه” أن يغير شكله في جزء من الثانية ثم يتفاعل بدقة في تفاعل كيميائي.